HDAC4

10-10-2023

(перенаправлено с «HDAC4»)
Перейти к: навигация, поиск
Гистондеацетилаза 4

2vqj[1].
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
Символ HDAC4 ; AHO3; BDMR; HA6116; HD4; HDAC-4; HDAC-A; HDACA
Внешние ID OMIM: 605314 3036234 55946 HDAC4 Gene
номер EC 3.5.1.98
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 9759 208727
Ensembl ENSG00000068024 ENSMUSG00000026313
UniProt P56524 Q6NZM9
RefSeq (мРНК) NM_006037 NM_207225
RefSeq (белок) NP_006028 NP_997108
Локус (UCSC) Chr 2:
239.97 – 240.32 Mb		 Chr 1:
91.93 – 92.15 Mb
PubMed поиск [1] [2]
Шаблон: Просмотр • Обсуждение • Править

Гистондеацетила́за 4 (англ. Histone deacetylase 4, HDAC4) — белок, кодируемый у человека геном HDAC4[2][3].

Функции

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, прохождении клеточного цикла и регуляции развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет структуру хроматина и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. HDAC4 относится к классу II семейства гистондезацетилаз/acuc/apha. Он обладает активностью гистондеацетилазы и подавляет транскрипциию, связываясь с промотором. Этот белок не связывает ДНК напрямую, а лишь посредством транскрипционных факторов MEF2C[en] и MEF2D[en]. Предположительно, HDACA взаимодействует в мультибелковом комплексе[en] с RbAp48 и HDAC3?![4]. Кроме того, HDAC4 требуется для индуцированной TGFβ-1 дифференциации миофибробластов[5].

Клиническое значение

Исследования показали, что HDAC4 регулирует развитие костей и мышц. Исследователи из Гарвардского университета также пришли к выводу, что он необходим для зрения: снижение уровня белка привело к гибели палочек и биполярных клеток в сетчатке мышей[6].

Взаимодействия с другими белками

HDAC4, как было выявлено, взаимодействует с:

См. также

Гистондеацетилаза

Примечания

  1. Structural and functional analysis of the human HDAC4 catalytic domain reveals a regulatory structural zinc-binding domain. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2008. — Vol. 283. — № 39. — P. 26694–26704. — PMID 18614528. исправить
  2. ↑ Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1999. — Vol. 96. — № 9. — P. 4868–4873. — PMID 10220385. исправить
  3. A new family of human histone deacetylases related to Saccharomyces cerevisiae HDA1p. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1999. — Vol. 274. — № 17. — P. 11713–11720. — PMID 10206986. исправить
  4. Entrez Gene: HDAC4 histone deacetylase 4.
  5. Histone deacetylase 4 is required for TGFbeta1-induced myofibroblastic differentiation. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2007. — Vol. 1773. — № 10. — P. 1572–1582. — PMID 17610967. исправить
  6. HDAC4 regulates neuronal survival in normal and diseased retinas. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2009. — Vol. 323. — № 5911. — P. 256–259. — PMID 19131628. исправить
  7. ↑ Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277. — № 24. — P. 22045–22052. — PMID 11929873. исправить
  8. Inhibition of medulloblastoma tumorigenesis by the antiproliferative and pro-differentiative gene PC3. (англ.) // FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. — 2007. — Vol. 21. — № 9. — P. 2215–2225. — PMID 17371797. исправить
  9. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2002. — Vol. 22. — № 20. — P. 7302–7312. — PMID 12242305. исправить
  10. Altered interaction of HDAC5 with GATA-1 during MEL cell differentiation. (англ.) // Oncogene. — 2003. — Vol. 22. — № 57. — P. 9176–9184. — PMID 14668799. исправить
  11. ↑ Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR. (англ.) // Molecular cell. — 2002. — Vol. 9. — № 1. — P. 45–57. — PMID 11804585. исправить
  12. ↑ Regulation of histone deacetylase 4 and 5 and transcriptional activity by 14-3-3-dependent cellular localization. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97. — № 14. — P. 7835–7840. — PMID 10869435. исправить
  13. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276. — № 38. — P. 35826–35835. — PMID 11466315. исправить
  14. ↑ Histone deacetylase 4 associates with extracellular signal-regulated kinases 1 and 2, and its cellular localization is regulated by oncogenic Ras. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97. — № 26. — P. 14329–14333. — PMID 11114188. исправить
  15. HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1999. — Vol. 19. — № 11. — P. 7816–7827. — PMID 10523670. исправить
  16. Histone deacetylase 4 possesses intrinsic nuclear import and export signals. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2001. — Vol. 21. — № 17. — P. 5992–6005. — PMID 11486037. исправить
  17. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor. (англ.) // The EMBO journal. — 1999. — Vol. 18. — № 18. — P. 5099–5107. — PMID 10487761. исправить
  18. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2000. — Vol. 275. — № 20. — P. 15594–15599. — PMID 10748098. исправить
  19. ↑ Nuclear receptor corepressors partner with class II histone deacetylases in a Sin3-independent repression pathway. (англ.) // Genes & development. — 2000. — Vol. 14. — № 1. — P. 45–54. — PMID 10640275. исправить
  20. Interaction of nuclear receptor zinc finger DNA binding domains with histone deacetylase. (англ.) // Molecular and cellular endocrinology. — 2003. — Vol. 206. — № 1-2. — P. 1–12. — PMID 12943985. исправить
  21. The orphan nuclear receptor TR2 interacts directly with both class I and class II histone deacetylases. (англ.) // Molecular endocrinology (Baltimore, Md.). — 2001. — Vol. 15. — № 8. — P. 1318–1328. — PMID 11463856. исправить
  22. Differential localization of HDAC4 orchestrates muscle differentiation. (англ.) // Nucleic acids research. — 2001. — Vol. 29. — № 16. — P. 3439–3447. — PMID 11504882. исправить
  23. HDAC4 mediates transcriptional repression by the acute promyelocytic leukaemia-associated protein PLZF. (англ.) // Oncogene. — 2004. — Vol. 23. — № 54. — P. 8777–8784. — PMID 15467736. исправить

Литература

  • Pazin M. J., Kadonaga J. T. What's up and down with histone deacetylation and transcription? (англ.) // Cell. — 1997. — Vol. 89. — № 3. — P. 325–328. — PMID 9150131. исправить
  • Verdin E., Dequiedt F., Kasler H. G. Class II histone deacetylases: versatile regulators. (англ.) // Trends in genetics : TIG. — 2003. — Vol. 19. — № 5. — P. 286–293. — PMID 12711221. исправить
  • Andersson B., Wentland M. A., Ricafrente J. Y., Liu W., Gibbs R. A. A "double adaptor" method for improved shotgun library construction. (англ.) // Analytical biochemistry. — 1996. — Vol. 236. — № 1. — P. 107–113. — PMID 8619474. исправить
  • Yu W., Andersson B., Worley K. C., Muzny D. M., Ding Y., Liu W., Ricafrente J. Y., Wentland M. A., Lennon G., Gibbs R. A. Large-scale concatenation cDNA sequencing. (англ.) // Genome research. — 1997. — Vol. 7. — № 4. — P. 353–358. — PMID 9110174. исправить
  • Wolffe A. P. Transcriptional control. Sinful repression. (англ.) // Nature. — 1997. — Vol. 387. — № 6628. — P. 16–17. — PMID 9139815. исправить
  • Ohara O., Nagase T., Ishikawa K., Nakajima D., Ohira M., Seki N., Nomura N. Construction and characterization of human brain cDNA libraries suitable for analysis of cDNA clones encoding relatively large proteins. (англ.) // DNA research : an international journal for rapid publication of reports on genes and genomes. — 1997. — Vol. 4. — № 1. — P. 53–59. — PMID 9179496. исправить
  • Fischle W., Emiliani S., Hendzel M. J., Nagase T., Nomura N., Voelter W., Verdin E. A new family of human histone deacetylases related to Saccharomyces cerevisiae HDA1p. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1999. — Vol. 274. — № 17. — P. 11713–11720. — PMID 10206986. исправить
  • Grozinger C. M., Hassig C. A., Schreiber S. L. Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1999. — Vol. 96. — № 9. — P. 4868–4873. — PMID 10220385. исправить
  • Miska E. A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S. J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor. (англ.) // The EMBO journal. — 1999. — Vol. 18. — № 18. — P. 5099–5107. — PMID 10487761. исправить
  • Wang A. H., Bertos N. R., Vezmar M., Pelletier N., Crosato M., Heng H. H., Th'ng J., Han J., Yang X. J. HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1999. — Vol. 19. — № 11. — P. 7816–7827. — PMID 10523670. исправить
  • Youn H. D., Grozinger C. M., Liu J. O. Calcium regulates transcriptional repression of myocyte enhancer factor 2 by histone deacetylase 4. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2000. — Vol. 275. — № 29. — P. 22563–22567. — PMID 10825153. исправить
  • Grozinger C. M., Schreiber S. L. Regulation of histone deacetylase 4 and 5 and transcriptional activity by 14-3-3-dependent cellular localization. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97. — № 14. — P. 7835–7840. — PMID 10869435. исправить
  • Huynh K. D., Fischle W., Verdin E., Bardwell V. J. BCoR, a novel corepressor involved in BCL-6 repression. (англ.) // Genes & development. — 2000. — Vol. 14. — № 14. — P. 1810–1823. — PMID 10898795. исправить
  • Li J., Wang J., Wang J., Nawaz Z., Liu J. M., Qin J., Wong J. Both corepressor proteins SMRT and N-CoR exist in large protein complexes containing HDAC3. (англ.) // The EMBO journal. — 2000. — Vol. 19. — № 16. — P. 4342–4350. — PMID 10944117. исправить
  • Wang A. H., Kruhlak M. J., Wu J., Bertos N. R., Vezmar M., Posner B. I., Bazett-Jones D. P., Yang X. J. Regulation of histone deacetylase 4 by binding of 14-3-3 proteins. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2000. — Vol. 20. — № 18. — P. 6904–6912. — PMID 10958686. исправить
  • Zhang C. L., McKinsey T. A., Lu J. R., Olson E. N. Association of COOH-terminal-binding protein (CtBP) and MEF2-interacting transcription repressor (MITR) contributes to transcriptional repression of the MEF2 transcription factor. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276. — № 1. — P. 35–39. — PMID 11022042. исправить
  • McKinsey T. A., Zhang C. L., Lu J., Olson E. N. Signal-dependent nuclear export of a histone deacetylase regulates muscle differentiation. (англ.) // Nature. — 2000. — Vol. 408. — № 6808. — P. 106–111. — PMID 11081517. исправить
  • Zhou X., Richon V. M., Wang A. H., Yang X. J., Rifkind R. A., Marks P. A. Histone deacetylase 4 associates with extracellular signal-regulated kinases 1 and 2, and its cellular localization is regulated by oncogenic Ras. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97. — № 26. — P. 14329–14333. — PMID 11114188. исправить
  • McKinsey T. A., Zhang C. L., Olson E. N. Activation of the myocyte enhancer factor-2 transcription factor by calcium/calmodulin-dependent protein kinase-stimulated binding of 14-3-3 to histone deacetylase 5. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97. — № 26. — P. 14400–14405. — PMID 11114197. исправить

Ссылки

  • HDAC4+protein,+human

HDAC4.

© 2011–2023 stamp-i-k.ru, Россия, Барнаул, ул. Анатолия 32, +7 (3852) 15-49-47